В своей работе научные группы под руководством Томаса Шейбеля (Thomas Scheibel) из Байрейтского университета в Германии, а также Стефана Найта (Stefan Knight) и Яна Йохансона (Jan Johansson) из Шведского университета сельскохозяйственных исследований в Упсале сумели подойти к изучению этой проблемы с разных сторон. Обе группы работали с белками спидроинами, являющимся главными компонентами паутины. Эти белки представляют собой цепочечные молекулы, состоящие из тысяч аминокислот, главными из которых являются аланин и глицин. Группа Шейбеля занималась изучением того, как белковые молекулы соединяются между собой в районе своего кислотного окончания (так называемого белкового С-конца), тогда как шведские химики изучали аминный или N-конец белков.

Ученые обратили внимание на тот факт, что в железах пауков эти белки способны храниться в течение долгого времени в форме концентрированного водного раствора, тогда как попадая на механизм плетения паутины насекомых, они в считанные секунды превращаются в прочнейшие полимерные нити.

Изучив строение белковых окончаний с помощью метода ядерного магнитного резонанса, ученые из группы Шейбеля обнаружили, что белковые молекулы в водном растворе образуют пары, концы которых упакованы под углом 60 градусов друг к другу. При этом, такая структура удерживается присутствием в растворе соли - хлорида натрия. Ученые показали, что при замене хлорида натрия на фосфат, процессе, протекающем при выведении раствора белков на паучий аппарат плетения паутины, структура белков изменяется и они образуют прочный комплекс, где концы белка находятся параллельно друг другу. Это выравнивание концов происходит отчасти и под действием механических сил, именно оно и позволяет добиться необычайной прочности образующегося волокна.

С другой стороны, N-окончания белков, как показали шведские исследователи, ключевым фактором в соединении молекулы в прочные комплексы выступает кислотность среды. При низкой кислотности (высоких значениях рН), эти окончания представляют собой группы, несущие на себе дополнительный отрицательный заряд, из-за чего происходит их отталкивание. Когда же среда становится более кислой (уровень рН падает ниже 6,3) отрицательный заряд компенсируется присоединением к белковой молекуле дополнительных протонов Н+, что и приводит к соединению белковых молекул в прочные волокна.

Ученые надеются, что полученные знания позволят им создавать волокна, область применения которых трудно переоценить: от саморассасывающихся хирургических швов до волокон, применяемых в автомобильной промышленности.

"Понимание вклада этих концевых белковых групп в прочность волокон паутины позволит нам разрабатывать новые белки и делать из них новые типы волокон. Например, мы можем добавить металл и получить проводящую оболочку вокруг ткани или снабдить ткани ферментами или красителями", - сказал Шейбель, слова которого приводит интернет-издание